Formación

Formacion del enlace peptidico



julio 25, 2022

Formación de enlaces peptídicos en la traducción

Un enlace peptídico es un enlace químico que se forma entre dos moléculas cuando el grupo carboxilo de una molécula reacciona con el grupo amino de la otra, liberando una molécula de agua (H2O). Se trata de una reacción de síntesis de deshidratación (también conocida como reacción de condensación), y suele producirse entre aminoácidos. El enlace CO-NH resultante se denomina enlace peptídico, y la molécula resultante es una amida. El grupo funcional de cuatro átomos -C(=O)NH- se denomina grupo amida o (en el contexto de las proteínas) grupo péptido. Los polipéptidos y las proteínas son cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos, como la columna vertebral del PNA.

Estructura del enlace peptídico

En química orgánica, un enlace peptídico es un enlace químico covalente de tipo amida que une dos alfa-aminoácidos consecutivos desde el C1 (carbono número uno) de un alfa-aminoácido y el N2 (nitrógeno número dos) de otro, a lo largo de una cadena peptídica o proteica[1].

Cuando dos aminoácidos forman un dipéptido a través de un enlace peptídico,[1] se trata de un tipo de reacción de condensación[2]. En este tipo de condensación, dos aminoácidos se acercan el uno al otro, con la fracción de ácido carboxílico de cadena no lateral (C1) de uno acercándose a la fracción de amino de cadena no lateral (N2) del otro. Uno pierde un hidrógeno y un oxígeno de su grupo carboxilo (COOH) y el otro pierde un hidrógeno de su grupo amino (NH2). Esta reacción produce una molécula de agua (H2O) y dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico (-CO-NH-). Los dos aminoácidos unidos se denominan dipéptidos.

El enlace amida se sintetiza cuando el grupo carboxilo de una molécula de aminoácido reacciona con el grupo amino de la otra molécula de aminoácido, provocando la liberación de una molécula de agua (H2O), por lo que el proceso es una reacción de síntesis de deshidratación.

Propiedades del enlace peptídico

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Los alumnos leen sobre la organización y estructura básica de la tabla periódica de los elementos. Al hacer clic en el símbolo, pueden leer el número atómico y el peso de ese elemento. En un ejercicio, los alumnos identifican los elementos como pertenecientes a un grupo, a un período o a ninguno.

En este objeto animado e interactivo, los alumnos observan cómo dos, tres o cuatro grupos de electrones alrededor del átomo central hacen que la forma de la molécula sea lineal, trigonal plana, doblada, tetraédrica o piramidal. Se ofrecen siete ejemplos y ocho preguntas interactivas.

El enlace peptídico se forma entre

Los componentes básicos de las proteínas son los aminoácidos, que son pequeñas moléculas orgánicas formadas por un átomo de carbono alfa (central) unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y un componente variable llamado cadena lateral (véase más adelante). Dentro de una proteína, varios aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos, formando así una larga cadena. Los enlaces peptídicos se forman mediante una reacción bioquímica que extrae una molécula de agua al unir el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de un aminoácido vecino. La secuencia lineal de aminoácidos dentro de una proteína se considera la estructura primaria de la misma.

Las proteínas se construyen a partir de un conjunto de sólo veinte aminoácidos, cada uno de los cuales tiene una cadena lateral única. Las cadenas laterales de los aminoácidos tienen una química diferente. El mayor grupo de aminoácidos tiene cadenas laterales no polares. Otros aminoácidos tienen cadenas laterales con cargas positivas o negativas, mientras que otros tienen cadenas laterales polares pero sin carga. La química de las cadenas laterales de los aminoácidos es fundamental para la estructura de las proteínas, ya que estas cadenas laterales pueden enlazarse entre sí para mantener una parte de la proteína en una forma o conformación determinada. Las cadenas laterales cargadas de aminoácidos pueden formar enlaces iónicos, y los aminoácidos polares son capaces de formar enlaces de hidrógeno. Las cadenas laterales hidrofóbicas interactúan entre sí mediante débiles interacciones de Van der Waals. La gran mayoría de los enlaces formados por estas cadenas laterales son no covalentes. De hecho, las cisteínas son los únicos aminoácidos capaces de formar enlaces covalentes, lo que hacen con sus cadenas laterales particulares. Debido a las interacciones de las cadenas laterales, la secuencia y la ubicación de los aminoácidos en una proteína concreta guían el lugar en el que se producen las curvas y los pliegues en esa proteína (Figura 1).

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