Formacion de la queratina

Carcasa de queratina

La queratina (/ˈkɛrətɪn/[1][2]) pertenece a una familia de proteínas fibrosas estructurales también conocidas como escleroproteínas. La alfa-queratina (α-queratina) es un tipo de queratina que se encuentra en los vertebrados. Es el material estructural clave que forma las escamas, el pelo, las uñas, las plumas, los cuernos, las garras, las pezuñas y la capa externa de la piel de los vertebrados. La queratina también protege a las células epiteliales de los daños o el estrés. La queratina es extremadamente insoluble en agua y en disolventes orgánicos. Los monómeros de queratina se ensamblan en haces para formar filamentos intermedios, que son resistentes y forman fuertes apéndices epidérmicos no mineralizados que se encuentran en reptiles, aves, anfibios y mamíferos.[3][4] La queratinización excesiva participa en la fortificación de ciertos tejidos, como en los cuernos del ganado vacuno y los rinocerontes, y en el osteodermo de los armadillos.[5] La única otra materia biológica conocida que se aproxima a la dureza del tejido queratinizado es la quitina.[6][7][8]

Las alfa-queratinas (α-queratinas) se encuentran en todos los vertebrados. Forman el pelo (incluida la lana), la capa externa de la piel, los cuernos, las uñas, las garras y las pezuñas de los mamíferos, y los hilos de baba de los mixinos[4] Los filamentos de queratina son abundantes en los queratinocitos de la capa hornificada de la epidermis; son proteínas que han sufrido una queratinización. También están presentes en las células epiteliales en general. Por ejemplo, las células epiteliales del timo del ratón reaccionan con anticuerpos para la queratina 5, la queratina 8 y la queratina 14. Estos anticuerpos se utilizan como marcadores fluorescentes para distinguir subconjuntos de células epiteliales tímicas de ratón en estudios genéticos del timo.

Proteína de queratina

La queratina (/ˈkɛrətɪn/[1][2]) pertenece a una familia de proteínas fibrosas estructurales también conocidas como escleroproteínas. La alfa-queratina (α-queratina) es un tipo de queratina que se encuentra en los vertebrados. Es el material estructural clave que forma las escamas, el pelo, las uñas, las plumas, los cuernos, las garras, las pezuñas y la capa externa de la piel de los vertebrados. La queratina también protege a las células epiteliales de los daños o el estrés. La queratina es extremadamente insoluble en agua y en disolventes orgánicos. Los monómeros de queratina se ensamblan en haces para formar filamentos intermedios, que son resistentes y forman fuertes apéndices epidérmicos no mineralizados que se encuentran en reptiles, aves, anfibios y mamíferos.[3][4] La queratinización excesiva participa en la fortificación de ciertos tejidos, como en los cuernos del ganado vacuno y los rinocerontes, y en el osteodermo de los armadillos.[5] La única otra materia biológica conocida que se aproxima a la dureza del tejido queratinizado es la quitina.[6][7][8]

Las alfa-queratinas (α-queratinas) se encuentran en todos los vertebrados. Forman el pelo (incluida la lana), la capa externa de la piel, los cuernos, las uñas, las garras y las pezuñas de los mamíferos, y los hilos de baba de los mixinos[4] Los filamentos de queratina son abundantes en los queratinocitos de la capa hornificada de la epidermis; son proteínas que han sufrido una queratinización. También están presentes en las células epiteliales en general. Por ejemplo, las células epiteliales del timo del ratón reaccionan con anticuerpos para la queratina 5, la queratina 8 y la queratina 14. Estos anticuerpos se utilizan como marcadores fluorescentes para distinguir subconjuntos de células epiteliales tímicas de ratón en estudios genéticos del timo.

Función de la queratina

ResumenExaminamos la formación de agregados de queratina y los posibles mecanismos implicados. Con este objetivo, observamos el efecto que pueden tener las diferentes proporciones entre queratinas mutantes y de tipo salvaje expresadas en queratinocitos cultivados en la formación de agregados in vitro, así como el modo en que la formación de agregados de queratina afecta a las propiedades mecánicas de las células en la corteza celular. Para ello, preparamos clones con tasas de expresión lo más cercanas posible al 25%, 50% y 100% de las proteínas EGFP-K14 (ya sea WT o los mutantes R125P y V270M). Nuestros resultados mostraron que sólo en el caso del mutante EGFP-K14 R125P al 25% se observaron diferencias significativas. Concretamente, observamos en este caso la mayor acumulación de agregados de queratina y una reducción significativa de la rigidez celular. Para comprender mejor los posibles mecanismos que subyacen a esta observación, ampliamos nuestro anterior modelo matemático de la dinámica de la queratina implementando una red de reacción más compleja que considera la coexistencia de queratinas de tipo salvaje y mutante en la célula. El nuevo modelo, consistente en un conjunto de ecuaciones diferenciales ordinarias no lineales acopladas, nos permitió sacar conclusiones sobre las cantidades relativas de filamentos intermedios y agregados en las células, y sugirió que la formación de agregados por unión asimétrica entre las queratinas de tipo salvaje y las mutantes podría explicar los datos obtenidos en células cultivadas.

¿Cuáles son las 5 funciones de la queratina?

ResumenLa queratinización, mediante la transformación holocrina de las células epiteliales, se produce normalmente en la epidermis de los mamíferos, el esófago, la vagina y los corpúsculos tímicos. Acompaña a las transformaciones epiteliales anormales tras la administración de estrógenos (en los órganos genitales), en la carencia de vitamina A, como consecuencia de un traumatismo (incluida la radiación) y en ciertos cánceres. La etiología de la queratinización, que representa la diferenciación por muertes celulares organizadas, sigue siendo desconocida; sin embargo, la sugerencia de que una falta o inactivación local de la vitamina A es responsable es una posibilidad1,2.

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